Christian B. Anfinsen

Sinh: 26 March 1916, Monessen, PA, USA

Qua đời: 14 tháng 5 năm 1995, Randallstown, MD, Hoa Kỳ

Liên kết tại thời điểm giải thưởng:Viện Y tế, Bethesda, MD, USA

Giải thưởng động cơ thúc đẩy:"cho công việc của mình trên ribonuclease, đặc biệt là liên quan đến việc kết nối giữa các chuỗi axit amin và cấu hoạt tính sinh học"

Lĩnh vực: sinh hóa, phân tích sinh hóa

 

Tiểu sử

Sinh ra tại Monessen, Pennsylvania, 26 tháng ba năm 1916 Tiến sĩ Anfinsen thu được một mức độ cử nhân từ Swarthmore College vào năm 1937 và một MS trong hóa hữu cơ vào năm 1939 từ Đại học Pennsylvania. 

Ông đã dành năm 1939-1940 như là một Điều tra Tham quan tại Phòng thí nghiệm Carlsberg tại Copenhagen. Trong năm 1943, ông nhận được bằng tiến sĩ từ Đại học y Harvard hóa sinh và trải qua bảy năm tiếp theo tại Harvard Medical School, đầu tiên là hướng dẫn và sau đó là trợ lý giáo sư hóa sinh. Trong thời gian này, ông đã dành một năm (1947-1948) như một thành viên cao cấp của Hiệp hội Ung thư Hoa Kỳ làm việc với TS Hugo Theorell tại Viện Nobel Y tế. 

Tiến sĩ Anfinsen rời Harvard vào năm 1950 để trở thành Giám đốc của Phòng thí nghiệm sinh lý học tế bào và trao đổi chất tại Viện Tim mạch Quốc gia của Viện Y tế Quốc gia. Ông là một lần nữa tại Trường Y khoa Harvard như Giáo sư Hóa học Sinh học 1962-1963 và sau đó trả lại cho Viện Y tế quốc gia để đảm nhận vị trí hiện tại của mình. Trong việc đầu Anfinsen, ông và Steinberg đã nghiên cứu việc ghi nhãn không đồng nhất trong các protein mới tổng hợp 1 kỹ thuật mà sau này được phép Dintzis, Canfield và những người khác để xác định rằng protein được tổng hợp theo tuần tự từ các amino-thiết bị đầu cuối và cơ thể sống trong , và để tính toán các tỷ lệ mà tại đó các axit amin được polime hóa. 

Trong các giữa năm 1950 Anfinsen bắt đầu tập trung vào vấn đề mối quan hệ giữa cấu trúc và chức năng enzym. Trên cơ sở nghiên cứu trên ribonuclease với Sela và trắng, ông đề xuất rằng các thông tin xác định cấu trúc đại học của một protein nằm trong các chất hóa học của chuỗi axit amin của nó. Điều tra về sự biến tính đảo ngược của một số protein phục vụ để xác minh đề nghị này thực nghiệm. Nó đã được chứng minh rằng, sau khi phân cắt của các liên kết disunphua và sự phá vỡ các cấu trúc đại học, nhiều protein một cách tự nhiên có thể refold hình thức bản địa của họ. Công việc này kết quả trong việc chấp nhận chung của các "giả thuyết nhiệt động lực học". Các nghiên cứu về tỷ lệ và mức độ renaturation trong ống nghiệmđã dẫn đến việc phát hiện ra một enzyme microsome xúc tác sulfhydryl-disulfide trao đổi và do đó tăng tốc, trong ống nghiệm , refolding protein biến tính có chứa các liên kết disunphua. Trong sự hiện diện của enzyme này, tỷ lệ renaturation phương pháp tiếp cận là đủ để chiếm gấp chuỗi polypeptide mới được hoàn thành trong quá trình sinh tổng hợp protein. 

Những phát hiện này đã có một bước tiến quan trọng để nghiên cứu về tổng hợp hữu cơ của các protein, kể từ khi họ chứng minh rằng, trong điều kiện sinh lý của môi trường, đạt được của cấu trúc bản địa duy nhất thuộc khi trùng hợp theo trình tự chính xác của các axit amin. Ngoài các hoạt động nghiên cứu của ông, Tiến sĩ Anfinsen là một biên tập viên của Những tiến bộ trong Hóa học Protein , phục vụ trên Ban biên tập của tạp chí Biological Chemistry và viết "Cơ sở phân tử của Evolution" được xuất bản vào năm 1959. Ông đang hoạt động như là một thành viên của Hội đồng Thống đốc của Viện Khoa học Weizmann ở Rehovot, Israel, và được bầu làm Chủ tịch của Hiệp hội các nhà hóa học sinh học đối với năm học 1971-1972. Danh dự của ông bao gồm Rockefeller Foundation giải thưởng dịch vụ công cộng vào năm 1954, một học bổng Guggenheim vào năm 1958, cuộc bầu cử vào Học viện Khoa học Quốc gia vào năm 1963 và Học viện Hoàng gia Đan Mạch vào năm 1964, và Tiến sĩ danh dự của độ Khoa học Swarthmore College (1965), Đại học Georgetown (1967) và New York Medical College (1969).Trong những năm gần đây, Anfinsen đã cống hiến mình chủ yếu để điều tra toàn diện về một nuclease ngoại của Staphylococcus aureus . 

Ông và các đồng nghiệp của ông đã xác định chuỗi của 149 amino acid và đã mô tả tính chất cơ bản của nó enzymological, vật lý, và miễn dịch. Họ đã sử dụng một loạt các kỹ thuật quang phổ và hóa học, bao gồm các phương pháp mới của mối quan hệ ghi nhãn và cross-liên kết, để phân định danh tính và mối quan hệ của các axit amin trong trang web hoạt động của nó. Tiến sĩ Anfinsen đã phối hợp chặt chẽ với một nhóm tinh thể tại MIT theo Giáo sư FA Cotton đã xác định cấu trúc ba chiều của nuclease ở độ phân giải cao.

Stanford Moore

Sinh ra: 4 tháng 9, 1913, Chicago, IL, USA

Qua đời: 23 tháng 8 năm 1982, New York, NY, USA

Liên kết tại thời điểm giải thưởng:Đại học Rockefeller, New York, NY, Mỹ

Giải thưởng động cơ thúc đẩy:"cho những đóng góp cho sự hiểu biết của các kết nối giữa cấu trúc hóa học và hoạt tính xúc tác của các trung tâm hoạt động của phân tử ribonuclease"

Lĩnh vực: sinh hóa, phân tích sinh hóa

 

Tiểu sử

Stanford Moore ra đời vào năm 1913 tại Chicago, Illinois, và lớn lên ở Nashville, Tennessee, nơi cha ông là một thành viên của các giảng viên Trường Luật của Đại học Vanderbilt. Năm phát triển của mình trong một môi trường gia đình làm việc theo đuổi kiến thức một cam kết háo hức được thông qua. Ông đã có cơ hội để tham dự một trường trung học quản lý bởi các trường Cao đẳng George Peabody dành cho giáo viên ở Nashville. 

Một giáo viên có tay nghề cao của khoa học, RO Beauchamp, đã khơi dậy một quan tâm đến hóa học. Moore vào Đại học Vanderbilt chưa quyết định giữa một nghề nghiệp trong hóa học hoặc kỹ thuật hàng không.Các khóa học mà ông đã ở trường kỹ thuật presaged một mối quan tâm đối với thiết bị. Tuy nhiên, một giáo sư tài năng của hóa học hữu cơ, Arthur Ingersoll, thành công trong việc trình bày các nghiên cứu của kiến trúc phân tử như là một kỷ luật thậm chí còn hấp dẫn hơn. Moore tốt nghiệp Đại học Vanderbilt (1935 BA, summa cum laude ) với chuyên ngành hóa học. Các giảng viên đề nghị ông cho một cựu sinh viên Wisconsin Quỹ học bổng nghiên cứu đã đưa ông đến trường Đại học Wisconsin, nơi ông đã nhận được bằng tiến sĩ của mình trong hóa hữu cơ vào năm 1938. nghiên cứu luận án của ông là sinh hóa trong phòng thí nghiệm của Liên kết Karl Paul. Những bài học đầu tiên mà sinh viên tốt nghiệp trẻ nhận được từ những bàn tay lành nghề của các giáo sư của ông là trong các phương pháp microanalytical Pregl cho việc xác định C, H, N, gần đây đã trở về từ châu Âu, nơi ông đã nghiên cứu trong phòng thí nghiệm của Fritz Pregl ở Graz. 

Đào tạo từ Liên kết trong microchemistry này đặc biệt có giá trị cho một sinh viên người sau này đã được quan tâm với các phân tích định lượng của các protein. Moore của luận án là đặc tính của các carbohydrate như các dẫn xuất của benzimidazole. Kinh nghiệm mang lại mà làm việc từ băng ghế dự bị trang in theo hướng dẫn của Link đánh dấu quá trình chuyển đổi Moore từ một sinh viên 1 học giả sản xuất. Karl Paul Liên kết 1 người bạn của Max Bergmann, người đã gần đây đến từ Đức để dẫn đến một phòng thí nghiệm tại các Rockefeller Viện Nghiên cứu Y khoa ở New York. Thông qua tình bạn đó, Moore đã được khuyến khích tham gia Phòng thí nghiệm Bergmann trong năm 1939, là một trung tâm quốc tế nổi tiếng nghiên cứu về hóa học của protein và enzyme. 

Trong năm cuối cùng của Emil Fischer Max Bergmann đã là nghiên cứu viên cao cấp của mình, và Bergmann đã thu hút Rockefeller một nhóm các nhà hóa học đa năng duy trì một truyền thống nghiên cứu sáng tạo và năng suất cao. Sau gần ba năm có giá trị trong công ty, trong đó bao gồm William H. Stein, sự ra đời của Chiến tranh thế giới thứ II đã thu hút Moore ra khỏi phòng thí nghiệm để phục vụ như là một viên chức hành chính cơ sở ở Washington cho các dự án hóa chất công nghiệp học tập và quản lý của Văn phòng Nghiên cứu khoa học Phát triển. Khi kết thúc chiến tranh, ông là thi hành công vụ với Phòng Nghiên cứu hoạt động gắn liền với Trụ sở chính của Hoa Kỳ Lực lượng vũ trang trong khu vực Thái Bình Dương, Hawaii. 

Trong những năm chiến tranh, tình hình tại Viện Rockefeller đã thay đổi. Cái chết không kịp thời của Max Bergmann năm 1944 đã mang lại để đóng một chương quan trọng trong hóa sinh mà đóng góp của các phòng thí nghiệm của ông bao gồm. Moore quyết định trở về Rockefeller đã chịu ảnh hưởng bởi Herbert Gasser, sau đó Giám đốc của Các Viện Rockefeller, người được cung cấp để cung cấp cho không gian khiêm tốn Moore và Stein theo đuổi các chủ đề nghiên cứu mà họ đã bắt đầu với Bergmann hoặc bất kỳ dòng mới của cuộc điều tra có kháng cáo cho họ. Vì vậy bắt đầu sự hợp tác dẫn đến sự phát triển của phương pháp định lượng sắc ký phân tích axit amin, tự động hóa của họ, và sử dụng các kỹ thuật như vậy, trong hợp tác với các cộng sự trẻ, trong các nghiên cứu về hóa học protein tóm tắt trong Bài giảng Nobel Moore và Stein. Các điều tra được tiến hành trong bầu không khí tại Rockefeller, khuyến khích hợp tác liên ngành và tư vấn quốc tế sẽ tiến hành nghiên cứu. Interludes bao gồm cả nhiệm kỳ của Moore của Chủ tịch Francqui tại Đại học Brussels vào năm 1950, trong đó, theo lời mời hào phóng của EJ Bigwood, một phòng thí nghiệm phân tích acid amin được tổ chức tại Trường Y khoa. Moore đã có cơ hội để làm tròn các năm tại châu Âu với sáu tháng ở Anh tại Đại học Cambridge, nơi ông chia sẻ một phần của phòng thí nghiệm với Frederick Sanger trong thời gian của các nghiên cứu tiên phong về insulin. 

Năm 1968, Moore là một giáo sư Tham quan Khoa học Y tế tại Trường Y khoa Đại học Vanderbilt. thành viên và hoạt động xã hội Mỹ của nhà hóa học sinh học (Thủ Quỹ, 1956-1959; Ban biên tập, 1950-1960; Tổng thống, 1966), Hội Hóa học Mỹ, hon.thành viên Hội Sinh hóa Bỉ, phóng viên nước ngoài Viện Hàn lâm Y học Hoàng gia Bỉ, Sinh hóa Xã hội (Anh), Học viện Khoa học Quốc gia Hoa Kỳ (Chủ tịch, mục hóa sinh học, 1970), Học viện Nghệ thuật và Khoa học, Harvey Xã hội, Chủ tịch Ban Hội thẩm về Protein của Ủy ban về Tăng trưởng của Hội đồng Nghiên cứu Quốc gia (1947-1949), Bí thư của Ủy ban về Protein của Liên minh quốc tế của Cơ bản và Ứng dụng Hóa học (1953-1957), Chủ tịch Ủy ban Tổ chức Sixth Hội nghị Quốc tế hóa sinh học, ( 1964), Chủ tịch Liên đoàn các Hiệp hội Sinh học thử nghiệm Mỹ (1970). Danh dự Docteur honoris causa từ Khoa Y của Đại học Brussels (1954) và từ Đại học Paris (1964). Giải thưởng được chia sẻ với William H. Stein: Hội Hóa học Mỹ, giải thưởng trong sắc ký và điện di, 1964; Richards Huy chương của Hiệp hội Hóa học Mỹ, 1972; Linderstrom-Lang huy chương, Copenhagen, 1972.

William H. Stein

Sinh: 25 Tháng Sáu năm 1911, New York, NY, USA

Nguyên nhân chết: 02 Tháng 2 năm 1980, New York, NY, USA

Liên kết tại thời điểm giải thưởng:Đại học Rockefeller, New York, NY, Mỹ

Giải thưởng động cơ thúc đẩy:"cho những đóng góp cho sự hiểu biết của các kết nối giữa cấu trúc hóa học và hoạt tính xúc tác của các trung tâm hoạt động của phân tử ribonuclease"

Lĩnh vực: sinh hóa, phân tích sinh hóa

 

Tự truyện

Tôi được sinh ra ngày 25 Tháng Sáu năm 1911 ở New York City, thứ hai của ba đứa con, Freed M. và Beatrice Borg Stein. Cha tôi là một người đàn ông kinh doanh đã được rất nhiều quan tâm trong các vấn đề cộng đồng, đặc biệt là những giao dịch với sức khỏe, và ông đã nghỉ hưu khá sớm trong cuộc sống để cống hiến toàn thời gian của mình để các vấn đề như New York Lao và Hội Y tế Montefiore Bệnh viện và những người khác . Mẹ tôi rất quan tâm đến các vấn đề xã và dành hầu hết cuộc sống của mình tốt đẹp hơn rất nhiều trẻ em thành phố New York. 

Trong thời thơ ấu của tôi, tôi nhận được nhiều sự khuyến khích từ cả hai cha mẹ của tôi để nhập vào y học hay khoa học cơ bản giáo dục ban đầu của tôi là tại Trường Lincoln Giáo viên trường Cao đẳng của Đại học Columbia ở thành phố New York, một trường được coi là tiến bộ cho thời điểm đó và nuôi dưỡng trong tôi một quan tâm tích cực trong sáng tạo nghệ thuật, âm nhạc, và viết. Ở đó, tôi có khóa học đầu tiên của tôi trong hóa học chứng minh là cực kỳ có giá trị và thú vị. Tôi rời trường này là khoảng 16 và đã đi đến một trường học chuẩn bị tuyệt vời ở New England, cụ thể là Phillips Exeter Academy, là vào thời điểm đó, mặc dù nó đã thay đổi kể từ khi, giáo dục cứng nhắc và nhiều hơn nữa yêu cầu kinh nghiệm hơn tôi đã có đã có tại Lincoln. Đó là tại Exeter mà tôi được giới thiệu với các tiêu chuẩn chính xác của văn bản, và công việc nói chung mà tôi nghĩ rằng đã đứng thay vì rất tốt, và tôi tin rằng sự kết hợp của một trường trung học tiến bộ và trường học đòi hỏi nhiều hơn như tôi rất thích một chuẩn bị lý tưởng. 

Từ Exeter, tôi đã đi đến Harvard, nơi tôi đã có một rất thú vị, mặc dù không phải là một sự nghiệp rất học tập phân biệt, và tốt nghiệp từ các trường đại học vào năm 1933 ở độ sâu của suy thoái kinh tế. Tôi đã học chuyên ngành hóa học tại đại học và quyết định tiếp tục ở Harvard là một sinh viên tốt nghiệp trong chủ đề đó. Điều này được chứng minh là một kinh nghiệm khá đáng tiếc vì năm đầu tiên sau đại học của tôi là tầm thường, để nói rằng ít nhất.Tôi gần như đã sẵn sàng để từ bỏ một nghề nghiệp trong khoa học khi nó đã được đề xuất với tôi rằng tôi có thể thưởng thức hóa sinh nhiều hơn so với hóa học hữu cơ thẳng. Năm tiếp theo, tôi chuyển giao cho Sở Sinh Hoá, sau đó đứng đầu là Hans Clarke cuối tại trường Cao đẳng Bác sĩ và bác sĩ phẫu thuật, Đại học Columbia ở New York. Các bộ phận tại Columbia là một mắt mở cho tôi. 

Giáo sư Clarke đã thành công trong việc xung quanh mình với một giảng viên hấp dẫn và hoạt động và một nhóm gần như bằng nhau kích thích của sinh viên tốt nghiệp. Từ cả hai, tôi đã học được một số tiền to lớn trong một thời gian ngắn. Luận án của tôi liên quan đến việc phân tích acid amin của các protein elastin, mà sau đó đã được đóng một vai trò trong bệnh động mạch vành và hoàn thành các yêu cầu đối với trình độ của tôi tại Columbia vào cuối năm 1937 và đã trực tiếp đến phòng thí nghiệm của Max Bergmann tại Viện nghiên cứu Rockefeller 

Trong khi vẫn còn là một sinh viên tốt nghiệp, tôi đã có may mắn cực tốt để kết hôn, năm 1936, Phoebe Hockstader những người đã được hỗ trợ rất lớn với tôi từ bao giờ. Chúng tôi có ba con trai, William H. Jr, 35 tuổi, David F., 33 tuổi, Robert J., 28Bergmann là, tôi vẫn cảm thấy, một trong các nhà hóa học protein rất tuyệt vời của thế kỷ này và ông cũng có khả năng vây quanh anh với một nhóm tài năng nhất của các đồng nghiệp nghiên cứu bậc sau tiến sĩ. Trong phòng thí nghiệm tại thời điểm đó tôi đã có, tất nhiên, Tiến sĩ Moore, và, ngoài ra, Tiến sĩ Joseph S. Fruton, Tiến sĩ Emil L. Smith, Tiến sĩ Klaus Hofmann, Tiến sĩ Paul Zamecnik, và nhiều người khác. Đó là không thể không tìm hiểu rất nhiều về việc kinh doanh của nghiên cứu trong hóa học protein từ Bergmann, mình, và từ các nhóm xuất sắc, ông đã có xung quanh. nhiệm vụ của Moore và bản thân mình để đưa ra các phương pháp phân tích chính xác cho việc xác định các amin axit thành phần protein, vì Bergmann vững tin rằng, cũng như chúng tôi, phân tích acid amin của protein mang cùng một mối quan hệ với các đại phân tử mà tiểu phân tích sinh hóa học của chất hữu cơ đơn giản. Đó là trong giai đoạn này ở giữa độ tuổi ba mươi Bergmann và Fruton và các đồng nghiệp của họ đang làm việc đặc trưng của các enzym thủy phân protein, làm việc đã có ảnh hưởng sâu sắc dựa trên kiến thức của chúng ta về các enzym hoạt động như thế nào và đã làm cho nó có thể sử dụng các enzym proteolytic là công cụ cho sự xuống cấp và dẫn xuất tiếp theo của cấu trúc của phân tử protein từ bao giờ. 

Làm việc trên các protein đã bị đình chỉ trong thời gian chiến tranh cho các vấn đề khác cấp bách hơn và Tiến sĩ Moore rời phòng thí nghiệm để được hỗ trợ ở Washington và các nơi khác. Toàn bộ nhóm của chúng tôi được tham gia vào làm việc cho Văn phòng Nghiên cứu Khoa học và Phát triển. Bergmann của cái chết vào năm 1944 cướp đi thế giới của một nhà hóa học. Và, tất nhiên, còn lại các phòng thí nghiệm mà không có trưởng. Các nhóm tiếp tục hoạt động cho đến khi kết thúc cuộc chiến tranh mà tại đó thời gian Moore và tôi đã có may mắn rất lớn được yêu cầu bởi Tiến sĩ Herbert Gasser , Giám đốc của Viện, để ở trên tại Rockefeller với sự tự do để làm bất cứ điều gì chúng tôi hài lòng trong lĩnh vực sinh hóa. Trong khi đó, đã có những phát triển đáng chú ý ở Anh về việc tách các axit amin bằng sắc ký giấy bởi Martin và Synge và Sanger đã bắt đầu làm việc cổ điển của ông về nguồn gốc của các cấu trúc của insulin. Đó là sau đó, có lẽ không có gì ngạc nhiên khi mà Moore và tôi lại tiếp tục sự hợp tác của chúng tôi, và theo đề nghị của Synge bắt đầu cố gắng để tách các axit amin trên các cột của tinh bột khoai tây. Chúng tôi đã rất may mắn trong việc đánh vào một loại tinh bột khoai tây được cũng phù hợp với nhu cầu của chúng tôi gần như ngay lập tức, và từ lúc đó bắt đầu làm việc đầu tiên trên các phân tích axit amin, và sau đó phân tích cấu trúc của protein. Từ cột của tinh bột khoai tây, chúng tôi tiến đến cột nhựa trao đổi ion, phát triển phân tích acid amin tự động, và cùng với một nhóm cộng tác viên rất nhiệt tình và cực kỳ khéo léo, bắt đầu làm việc trên cấu trúc của ribonuclease. Các cột này cũng được sử dụng cho các mục đích khác. Trong quá trình các công việc sớm, chúng tôi phát triển một nhà sưu tập thả đếm phân số tự động bây giờ là một công cụ phổ biến trong các phòng thí nghiệm sinh hóa nhất trên thế giới. Tôi muốn nhấn mạnh rằng sự phát triển của các phương pháp phát triển của nhu cầu chứ không phải là một cụ thể mong muốn phát triển các phương pháp như kết thúc trong bản thân mình. Chúng tôi cần phải biết thành phần acid amin của protein, chúng tôi cần để có thể tách ra và phân tích các chuỗi axit amin cho năng suất tốt, và chúng tôi cần thiết để có thể thanh lọc protein chromatographically. 

Kể từ khi không có phương pháp để làm những điều này tại thời điểm đó chúng tôi bắt đầu, chúng tôi đã có để đưa ra chính chúng ta. Chúng tôi không chỉ muốn biết những gì các chuỗi axit amin của một loại enzyme như ribonuclease, nhưng chúng tôi đã cố gắng để tìm hiểu nhiều như chúng tôi có thể về những gì đã làm cho nó một loại enzyme và sau khi chúng tôi đã là enzyme cụ thể về như xa như chúng ta nghĩ chúng tôi lợi nhuận có thể đi, chúng tôi đã chuyển sang một số người khác đã được liệt kê trong Bài giảng Nobel. 

Trong tất cả các thời gian này, chúng tôi đã có sự hỗ trợ undeviating của một chính quyền giác ngộ tại Rockefeller tin cho phép chúng tôi để làm những điều mà chúng tôi nghĩ là quan trọng, và, trong những năm gần đây công việc này, chúng tôi cũng đã lớn hỗ trợ tài chính từ NIH. Đối với điều này và đặc biệt là đối với số lượng rất lớn của các đồng nghiệp tận tụy và tài năng mà chúng tôi đã có trong phòng thí nghiệm, chúng ta sẽ là mãi mãi biết ơn. Trong tất cả các thời gian này, mỗi người chúng ta, tự nhiên, phát triển lợi ích bên ngoài của phòng thí nghiệm. Tôi, ví dụ, trở nên lo lắng rất nhiều về việc ban hành các thông tin khoa học và đã được đính kèm, trong cách này hay cách khác, Tạp chí Hóa học Sinh học cho một vấn đề của hơn mười lăm năm. 

Trong thời gian này, nó đã được đặc quyền của tôi để làm việc với một nhóm nhà sinh hóa học có kiến thức và chuyên dụng của những người đã cống hiến mình không ích kỷ để phục vụ lợi ích của nhà sinh hóa học của mình trên toàn thế giới. xã hội khoa học - Viện Khoa học Quốc gia, Học viện Nghệ thuật và Khoa học Hoa Kỳ, Mỹ Hiệp hội Các nhà hóa học sinh học, Hóa sinh xã hội của London, Hội Hóa học Mỹ, Hiệp hội Mỹ vì sự tiến bộ của Khoa học, Harvey Hội New York, tôi đã là một thành viên của Ban biên tập của tạp chí Journal of Biological Chemistry, mà là một văn phòng tự chọn, trong sáu năm và Chủ tịch Uỷ ban này cho ba, 1958-1961. 

Sau khi kết thúc công việc của tôi trong Ban biên tập, tôi đã trở thành một thành viên của Ban biên tập của tạp chí Journal of Biological Chemistry năm 1962, và sau đó biên tập viên liên kết từ năm 1964 cho đến năm 1968. Tôi cho rằng editorship, thành công John T. Edsall, năm 1968, một bài tôi đã buộc phải từ bỏ do bệnh tật vào năm 1971. Các hoạt động khác - Thành viên của Hội đồng của Viện các bệnh thần kinh và Mù của NIH, 1961-1966; Chủ tịch Ủy ban Quốc gia Hoa Kỳ cho Sinh Hoá, 1968-1969, Philip Schaffer Giảng viên tại Đại học Washington tại St Louis, 1965; Harvey Giảng viên, năm 1956, Phillips Giảng viên tại Haverford College, năm 1962; Thăm Giáo sư tại Đại học Chicago, 1961, giáo sư thỉnh giảng tại Đại học Harvard năm 1964, thành viên của Ban tư vấn y tế, tiếng Do Thái, Đại học Hadassah Medical School, 1957-1970; Trustee, Bệnh viện Montefiore. Awards (chia sẻ với Stanford Moore) : Hội Hóa học Mỹ, giải thưởng trong sắc ký và điện di, 1964; Richards Huân chương Hiệp hội Hóa học Mỹ, 1972; của Kaj Linderstrøm Lang giải thưởng, Copenhagen, 1972.

Theo nobelprize